The mechanism of force transmission at bacterial focal adhesion complexes

Nature |05 octobre 2016       

The mechanism of force transmission at bacterial focal adhesion complexes

Laura M. Faure, Jean-Bernard Fiche, Leon Espinosa, Adrien Ducret, Vivek Anantharaman, Jennifer Luciano, Sébastien Lhospice, Salim T. Islam, Julie Tréguier, Mélanie Sotes, Erkin Kuru, Michael S. Van Nieuwenhze, Yves V. Brun, Olivier Théodoly, Aravind L, Marcelo Nollmann & Tâm Mignot

Nature (2016) doi:10.1038/nature20121

Received 21 March 2016- Accepted 28 September 2016-  Published online 05 October 2016

Abstract                                

Various rod-shaped bacteria mysteriously glide on surfaces in the absence of appendages such as flagella or pili. In the deltaproteobacterium Myxococcus xanthus, a putative gliding motility machinery (Agl–Glt) localizes to so-called Focal Adhesion sites (FA) that form stationary contact points with the underlying surface. We discovered that the Agl–Glt machinery contains an inner-membrane motor complex that moves intracellularly along a right-handed helical path, and when it becomes stationary at FA sites, it powers a left-handed rotation of the cell around its long axis. At FA sites, force transmission requires cyclic interactions between the molecular motor and adhesion proteins of the outer membrane via a periplasmic interaction platform, which presumably involves a contractile activity of motor components and possible interactions with the peptidoglycan. This work provides the first molecular model for bacterial gliding motility.

Légende de l’image :

La motilité de Myxococcus xanthus est propulsée par l’action rotative de complexes d’adhésion focale qui se déplacent hélicoïdalement dans la membrane interne. L’interaction avec la surface est établit par des contacts cycliques entre le complexe de membrane interne (jaune) et le complexe adhésif de membrane externe (rose) à travers le paroi bactérienne (noir). Ces contacts sont énergisés par un moteur moléculaire (bleu) de type canal à protons (points rouges). Dans le cytosol le complexe de motilité est connecté à un échafaudage d’actine bactérienne (rouge).